Jump to Navigation

Struktura primare, sekondare, terciare, kuaternare e proteinave

Studimi i strukturës së proteinave realizohet nga pikëpamja e nivelit të organizimit të strukturës parësore, dytësore, tretësore, katërsore të proteinave. Siç kemi përmendur më sipër molekulat e proteinave përbëhen nga vargje polipeptidike.
Struktura parësore për polipeptidin dhe proteinën paraqet mënyrën dhe radhën e bashkimit të aminoacideve në vargje peptidike. Studimet e shumta kanë treguar se struktura parësore përcaktohet kryesisht nga informacioni gjenetik dhe mjedisi qelizor. Informacioni gjenetik , pra, renditja e caktuar e nukelotideve në molekulën e AND-së dhe si pasojë të m-ARN-së, përcakton renditjen e amino acideve në vargun polipeptidik.

Nga ana tjetër, dihet se nuk ekziston informacion gjenetik në AND-në dhe m- ARN-në, për renditjen e cistinës, por vetëm të cisteinës. Por, megjithatë ekzistojnë shumë proteina që kanë vargun polipeptidik të lakuar në vende të ndryshme, për shkak të formimit të urave dysulfurore -S-S- të cistinës. Këto lidhje, mund të formohen në sajë të ndikimit të mjedisit që rrethon vargun polipeptidik.
Lidhje të tilla disulfurore mund të formohen jo vetëm brenda një vargu polipeptidik por edhe ndërmjet dy vargjeve polipeptidike të ndryshme, si psh. në rastin e insulinës. Ajo përbëhet nga dy vargje polipeptidike, vargu A (21 amino acide) që ka një urë disulfurore brenda tij dhe vargu B (30 amino acide). Midis dy vargjeve A dhe B formohen dy ura dysulfurore (-S-S-).
Teknika më e rëndësishme eksperimentale e përdorur në sqarimin e strukturave sekondare të proteinave është analiza e rrezeve X*.

Kur rrezet- X kalojnë nëpër një substancë kristaline ato prodhojnë modele difraksioni. Analiza e këtyre modeleve tregon një përsëritje të rregullt të njësive strukturale të veçantë me distanca specifike të përcaktuara midis tyre, të quajtura distanca të përsëritjes. Analiza e rezeve -X zbuloi që zinxhiri polipeptidik i një proteine natyrale mund të bashkëveprojë me veten në dy mënyra: përmes formimit të një flete të palosur dhe një alfa-heliks.

Të kuptosh se si këto bashkëveprime ndodhin, le të shikojmë së pari, se çfarë analiza e rrezeve -X ka zbuluar rreth gjeometrisë të vetë lidhjes peptidike.
Lidhjet peptidike tentojnë të marrin një gjeometri të tillë që 6 atomet e lidhjes amidike janë koplanare shtrihen në të njëjtin plan, në mënyrë të tillë që atomi i oksigjenit te grupit karbonil dhe atomi i hidrogjenit te grupit -NH- të jenë në pozicion trans në raport me njëri tjetrin. Nismëtare në analizën e rrezeve -X të proteinave ishin dy shkencëtare amerikane, Linus Pauling dhe Corey. Duke filluar ne 1939, Pauling dhe Corey filluan një seri të gjatë studimesh të konformacioneve të zinxhirëve peptidik. Së pari, ato përdoren kristalet e aminoacideve të veçante. Mbas kësaj peptidet, dipeptidet e kështu me radhe. Duke u ç’vendosur nga molekulat më të mëdha në më të mëdhatë dhe duke përdorur modele molekulare të ndërtuara saktësisht, ato ishin të aftë të të kuptonin strukturat sekondare të proteinave, për herë të parë.

Lidhja karbon-azot e lidhjes amidike është veçanërisht e shkurtër, që tregon se kontributet e rezonancës të tipeve të treguara me poshtë janë të rëndësishme. Lidhja karbon-azot, si rrjedhim, ka karakterin e lidhjes së dyfishtë, që nuk mund të rrotullohet lirisht rreth boshtit të saj. Rrotullimet e grupeve bashkëngjitur azotit amidik dhe karbonit karbonil janë relativisht të lira, megjithatë, dhe këto rrotullime lejojnë zinxhirin peptidik të formojnë konformacione të ndryshme.

Pra vargu polipeptidik mund të paraqitet në formën e një sërë planesh të lidhjeve peptidike të ndara nga grupe metilenike përbërës –CHRLidhjet hidrogjenore ndërmolekulare që formohen midis atomit të oksigjenit të karbonilit dhe hidrogjenit të grupit iminik të çdo amino acidi të tretë në zinxhir çon në konfiguracionin G -heliks. Rreth 3.6 amino acide janë përfshirë në çdo rrotullim, kështu që lidhjet hidrogienore janë afërsisht paralel me aksin e heliksit. Radikalet R të amino acidit shtrihen jashtë heliksit. Alfa -heliksi është një shembull i rëndësishëm i strukturës sekondare të proteinave Struktura alfa-heliks është gjetur në shumë proteina mbizotëruese e zinxhirëve polipeptidik të proteinave fijezore sikurse miozines, proteina e muskujve, dhe alfakeratines, proteina e flokëve etj.
Një tjetër konformacion i proteinës është njohur si beta- fletë e palosur ose beta - konfiguracion zinxhiri polipeptidik është shtrirë në një organizim zig - zak. Zinxhirët paralel bashkohen midis tyre me lidhje hidrogienore ndërzinxhirore.

Radikalet e amino acideve shtrihen sipër dhe poshtë kësaj strukture . Kjo është strukturë mbizotëruese e fijeve të mëndafshit (48%, glicine, 38% serine dhe mbetje alanine).
Në përgjithësi struktura dytësore është çdo përdredhje e rregullt e periodike e vargut polipeptidik.
Jo të gjithë zinxhirët peptidik mund të ekzistojnë në një formë alfa- heliks.

Prezenca e mbetjeve të prolinës ose hidroksiprolinës në zinxhirët polipeptidik prodhon një tjetër efekt goditës, sepse atomet e azotit të këtyre aminoacideve janë pjesë e unazave 5 atomike, grupet e lidhura me azotin - lidhja alfa - karbon nuk mund të rrotullohet në mënyrë të mjaftueshme të lejojë një strukturë alfa -helike. Kudo që prolina ose hidroksiprolina ndodhin në ne zinxhir peptidik , prezenca e   tyre shkakton një nyje ose një kthese dhe ndërpret alfa –zinxhirët polipeptidik të proteinave globulare (e lëmshosur) psh. hemoglobina, ribonukleaza, cx- kimotripsina dhe lizozima përmbajnë segmente të alfa - heliksit dhe segmente spirale të rastësishme. Prolina dhe hidroksiprolina janë gjetur shpesh në ato segmente të strukturës ku konfiguracioni ndryshon.
Struktura terciare e proteinave është e formës tredimensionale që rezulton nga palosja e mëtejshme e zinxhirëve polipeptidik G të saj, palosje të mbivendosura në dredhat (lak i një spiraleje) e - heliksave. Këto palosje nuk ndodhin në mënyrë të rastësishme te ambientit ato ndodhin në një mënyrë të veçantë - një mënyrë që është karakteristike e një proteine të veçantë dhe një mënyrë që është shpesh shumë e rëndësishme në funksionin e saj.

Një shumëllojshmëri forcash janë përfshirë në stabilizimin e strukturave terciare që përfshijnë lidhje bisulfide të strukturës primare, si dhe lidhjet hidrogjenore, lidhjet jonike [midis radikaleve të ngarkuara pozitivisht dhe atyre te ngarkuara  negativisht (COO-), lidhjet hidrofobe ndërmjet radikaleve të amino acideve.
Radikalet e amino acideve të vargut polipeptidik veprojnë edhe me molekulat e ujit të mjedisit qelizor, si pasoje formohen lidhje polare (elektrovalente ose hidrogienore). Kurse radikalet hidrofobe veprojnë ndërmjet tyre me anë të forcave vandervalsiane (ndermolekulare) dhe bashkohen ndërmjet tyre duke ju shmangur molekulave të ujit. Kjo bën që vargu polipeptidik të marrë një formë lëmshi, ku në brendësi të tij gjenden radikalet hidrofobe kurse në sipërfaqe priren radikalet hidrofile të lidhura me dipolet e ujit.

Proteinat globulare të tretshme tentojnë të jenë shumë më të palosura se proteinat fibroze (fijore). Kjo përbën strukturën tretësore të proteinave të mioglobinës.
Mioglobina dhe hemoglobina ishin proteinat e para, që ju nënshtrua analizës me rrezeve - x*. Ky studim u krye nga J.C Kendreë dhe Max Perutz në Universitetin e Kembrixhit në Angli (ata morën çmimin Nobel ne 1962).

Proteinat globulare përbëhen nga disa vargje polipeptidik ose nën njësi, të njëjta ose të ndryshme, secila prej tyre me strukturë parësore, dytësore e tretësore. Këto vargje (nën njësi) lidhen midis tyre me lidhje hidrogjenore, jonike, dysulfurore, vandervalsiane. Kjo përbën strukturën katërsore.
Strukturë katvrsore ka p.sh hemoglobina. Ajo përbëhet nga dy çifte të dy proteinave të ndryshme, secila prej tyre ka përmasat dhe strukturën e miglobinës dhe secila përmban nga një molekulë heme (proteidnike). Të katër vargjet polipeptidik të hemoglobinës janë vendosur në mënyrë të tillë që t'i japin asaj formën sferike. Konformacioni i molekulës së proteinës ruhet në sajë të lidhjeve të dobëta, të formuara në strukturën dytësore, tretësire nga bashkëveprimi i strukturës parësore të proteinës me mjedisin rrethues. Po të ndryshojë përbërja e mjedisit natyror të proteinës, atëherë këto lidhje të dobëta mund të prishen.

Kështu proteina nën ndikimin e nxehtësisë, acideve, bazave të disa tretësirave organike rrezeve ultraviolet, ose streseve mekanike pësojnë një shndërrim të pakthyeshëm që quhet denatyrim.
Ushqimi i gatuar (ndryshimi që pëson e bardha e vezës kur ngrohet) është një proces denatyrimi. Konsekuenca më e rëndësishme e denatyrimit është që proteina humbet aktivitetin biologjik karakteristik të saj. Denatyrimi zakonisht është ireversibël, dhe prek strukturën dytësore, tretësire dhe katersore të proteinave, por nuk prek lidhjet kovalente (peptidike) dmth renditjen e amino acideve në vargun polipeptidik). Me denatyrimin e proteinave janë të lidhura procese te tilla sikurse vyshkja e bimëve, humbja e fuqisë mbirëse, ose konservimi i frutave e perimeve në ene me formalinë.



Main menu 2