Jump to Navigation

Polipeptidet dhe proteinat (struktura)

Proteinat kanë një rol shumë të rëndësishëm në pothuajse të gjitha proceset biologjike. Në çdo fushë të biokimisë gjenden shembuj të rëndësisë dhe të kuptimit të funksionit të proteinave. Kataliza enzimatike. Pothuajse të gjitha reaksionet kimike në sistemet biologjike katalizohen nga makromolekula specifike të quajtura enzima.
Disa prej këtyre reaksioneve, si p.sh. hidratimi i anhidritit karbonik janë shumë të thjeshtë, ndërsa reaksione të tjerë, në lidhje me kromozomet, janë shumë të komplikuar.

Pothuajse të gjitha enzimat zotërojnë një fuqi të jashtëzakonshme katalitike, në fakt ato janë, në përgjithësi të afta të rritin shpejtësinë e një reaksioni të paktën një milion herë. Është e vështirë që një reaksion kimik të kryhet me një shpejtësi të kënaqshme pa ndërhyrjen e një enzime. Është i njohur fakti që të gjitha enzimat e identifikuara janë proteina, gjë që çon në, përfundimin se proteinat janë molekulat e vetme që kanë rolin e rregullimit të transformimeve kimike në sistemet biologjike.

Transportimi dhe depozitimi. Shumë jone e molekula të madhësive të vogla transportohen nga proteina specifike. P.sh., hemoglobina transporton O2 tek eritrocitet, ndërsa mioglobina transporton oksigjenin tek muskujt.
Hekuri transportohet në plazmën e gjakut nëpërmjet transferinës. Lëvizja e koordinuar. Proteinat janë komponenti kryesor i muskujve. Tkurrja muskulore i detyrohet lëvizjes së dy llojeve të fijeve proteinore që rrëshqasin mbi njëratjetrën. Mbështetja mekanike. Rezistenca dhe elasticiteti i madh i lëkurës dhe i kockave i detyrohen pranisë së kolagjenit, i cili është një proteinë që tenton të formojë fibra të gjata. Mbrojtja imunitare. Antitrupat janë proteina shume specifike që njohin dhe sulmojnë lëndë të huaja për organizmin tonë, siç janë viruset, bakteret apo qelizat e një organizmi tjetër. Proteinat pra, kanë rol  themelor, në dallimin midis asaj që bën pjesë në një organizëm dhe të gjithë asaj që nuk bën pjesë dhe për këtë arsye duhet hkatërruar. Gjenerimi dhe transmetimi i impulsit nervor. Përgjigja e qelizave të sistemit nervor ndaj stimujve specifike, bëhet nëpërmjet proteinave që veprojnë si receptorë.

Kontrolli i rritjes dhe i diferencimit
Shprehja sekuenciale e kontrolluar e informacionit gjenetik është thelbësore për një rritje të rregullt dhe për diferencimin e qelizave.
Aminoacidet janë njësitë bazë të proteinave. Këto përbërje kanë në molekulën e tyre një ose dy grupe funksionale acide (-COOH) dhe një ose dy grupe funksionale bazike (NH2) e për këtë arsye shfaqin veti amfotere.

Produkti i kondensimit quhet dipeptid
Kjo tip lidhje, e quajtur lidhje peptidike, mund të përsëritet shumë herë, formohen kështu vargje polipeptidike të padegëzuar  që mund të jenë dhe shumë të gjatë. Ekuilibri i këtyre reaksioneve është i zhvendosur në drejtim të hidrolizës më shumë se sa në drejtim të kondensimit, prandaj sinteza e polipeptideve kërkon energji për t'u kryer.
Çdo aminoacid që hyn në përbërjen e polipeptidit tregohet me termin "mbetje".
Me marrëveshje konsiderohet si fillim i vargut polipeptidik skaji që përmban aminoacidin me grupin aminik të lirë dhe fund i vargut konsiderohet skaji në të cilin është i pranishëm aminoacidi me grupin karboksilik të lirë.

Proteinat janë makromolekula të përbëra nga një ose më shumë vargje polipeptidike. Këto vargje mund të formohen nga një numër aminoacidesh që ndryshon midis 50 e 300 njësish dhe pesha molekulare proteinore mund të jetë 5000 deri në më shumë se një milion. Kur proteina është e përbërë nga shumë vargje polipeptidike, këto vargje mbahen bashkë ose nga lidhje jokovalente ose nga ura dysulfurore. Këto të fundit i detyrohen pranisë në vargje, të mbetjeve të cisteinës që kanë në radikalet e tyre grupe-SH të cilët nëpërmjet oksidimit formojnë lidhje dysulfurore ndërvargore.
Proteinat quhen të thjeshta në qoftë se janë të formuara nga aminoacide dhe quhen të konjuguara në qoftë se janë të shoqëruara edhe nga përbërës të një natyre të ndryshme nga aminoacidet.
Këto përbërës mund të jenë si të natyrës organike ashtu edhe të natyrës inorganike si p.sh. polisaharidet (glukoproteinat), acidet nukleike (nukleoprotienat), jonet metalike (metaloproteinat), acidi fosforik (fosfoproteinat) etj.

Nga pikëpamja strukturore proteinat janë shumë komplekse, disa janë të natyrës fibroze të përbëra nga vargje të gjatë fijezore të patretshëm, proteina të tjera janë lëmshore, d.m.th. të formuara nga vargje që në mënyrë të përsëritur mbështillen mbi vetveten, për të përshkruar konfiguracionin kompleks proteinor dallohen katër nivele të strukturës: parësore, dytësore, tretësore, katërsore.
Struktura parësore konsiston në radhitjen e mbetjeve të aminoacideve të cilat janë të lidhura bashkë prej lidhjeve peptidike.
Megjithëse aminoacide që përbëjnë proteinat janë vetëm njëzet, në teori proteinat e mundshme janë të pafundme, meqenëse mund të ndryshojë në to jo vetëm numri i aminoacideve, por edhe renditja me të cilën këto aminoacide vendosen në vargun polipeptidik. Struktura dytësore përshkruan vendosjet e rregullta dhe të përsëritura të vargjeve polipeptidike në hapësirë, vendosje të tilla u detyrohen ndërveprimeve sterike midis aminoacideve të pranishëm në varg.

Strukturat e propozuara nga Pauling e Corey (1951) janë dy alfa- helika dhe struktura beta. Në rastin e parë, vargu polipeptidik zhvillohet sipas një spirali (helike). Nga kjo rrjedh që aminoacide të ndarë përgjatë radhitjes nga katër njësi gjenden afër midis tyre e mund të formojnë lidhje hidrogjenore midis grupit CO të njërit dhe grupit NH të tjetrit. Struktura beta ndeshet në shumë proteina por për segmente mjaft të shkurtër.

Struktura tretësore përshkruan konfiguracionin që shfaqin disa proteina, të quajtura lëmshore, si pasojë e mbështjelljes në trajtë lëmshi të vargut polipeptidik për shkak të ndërveprimeve midis aminoacideve që janë larg njëri tjetrit për gjatë vargut polipeptidik. Këto ndërveprime konsistojnë në lidhje të natyrave të ndryshme (Van der Vaals, ndërveprime elektrostatike, lidhje tiotere etj) që formohen midis grupeve anësore të pranishëm ndër aminoacidet dhe që i imponojnë çdo proteinë një konfiguracion të saj të veçante sterik lëmshor dhe kompakt. Shumë proteina janë të përbëra nga shumë vargje polipeptidike. Struktura katërsore përshkruan mënyrën me të cilën këto nën njësi janë të lidhura bashkë. Këto nën-njësi lidhen ndërmjet tyre me anë të lidhjeve hidrogjenore, vandervalsiane, jonike e dysulfurore, çdo nënnjesi quhet protomer, kurse proteina e tërë quhet multimer, çdo njëri prej vargjeve polipe-ptidike apo secila nënnjesi ka strukturën e vet parësore, dytësore e tretësore.

Ekspozimi i proteinave lëmshore ndaj temperaturave të larta edhe "për periudha të shkurtra, provokon në pjesën më të madhe të rasteve një ndryshim të njohur me emrin "denatyrim", efekti më i dukshëm i të cilit konsiston në një ulje të tretshmërisë. Denatyrimi i cili mund të ndodhe në temperatura më të larta se 60-70°C konsiston kryesisht në hapjen e strukturës fillestare të lëmshosur të proteinës që humbet kështu funksionet e saj biologjike.

Mund të supozohet që kjo të ndodhi si pasojë e thyerjes së lidhjeve të dobëta të cilat janë përgjegjëse për strukturën tretësore. Është e qartë që një trajtim i llojit të mësipërm nuk prek asnjë lidhje kovalente të vargut polipetidik dhe për pasojë radhitja e aminoacideve nuk ndryshohet.
Denatyrimi jo gjithmonë është një proces i pakthyeshëm, në disa raste mund të vihet re që me kthimin në kushtet e temperaturës para denatyrimit të kemi të ashtuquajturin "rinatyrim" ose e thënë ndryshe të kemi kthimin e proteinës në formën e saj fillestare biologjikisht aktive.



Main menu 2