Jump to Navigation

Enzimat

Enzimat ( en – brenda, zime - maja ) janëproteina të cilat në thelb katalizojnë të gjitha reaksionet biokimike. Ato janë jashtëzakonisht specifike si në llojin e reaksioneve që ato katalizojnë, ashtu edhe në substratin ku ato funksionojnë. Rritjet e shpejtësisë janë zakonisht shumë të mëdha, kështu që reaksioni biokimik mund të ndodhë menjëherë dhe në mënyre sasiore.
Një tip i njëjtë reaksioni në kushte laboratorike mund të zgjasë për orë dhe ditë të tëra madje në kondita shumë të fuqishme. Enzimat apo katalizatorët biologjikë ndahen në dy grupe: enzimat - proteina dhe enzimat - proteide.

Enzimat - proteina, janë të përbëra vetëm nga amino acide, kurse enzimat - proteide, përveç proteinës-(apoenzimë ose apo ferment) përmbajnë edhe një substancë jo proteinore që quhet grup prostetik (koenzimë ose koferment). Si enzima - proteina mund të përmendim ureazën, pepsinën, tripsinën, ribonukleazën e tjera.
Karakteristikat më të rëndësishme të enzimave janë:

a) Specifiteti dhe selektiviteti i lartë i tyre. Enzimat kanë specificitet absolut kur veprojnë vetëm mbi një substrat. Psh. Enzima ureaza vepron vetëm mbi ureazën duke hidrolizuar në CO2 dhe NH3 etj.

b) Temperatura optimale për veprimtarinë e enzirnave është deri 500C. Mbi temperaturën optimale fillon inaktivizimi i enzimave, për shkak të denatyrimit. Në temperatura nën optimalen (-20oC) ndodh inaktivizimi i enzimave, por ky inaktivizim është i prapsueshëm. Ky është shkaku që mikroorganizmat janë të qëndrueshme ndaj të ftohtit, por shkatërrohen ndaj të nxehtit.

c) Në aktivitetin enzimatik ndikon shumë edhe vlera e pH. Për çdo enzimë ekziston një pH optimal me të cilin ajo ushtron veprim më të madh. Enzimat klasifikohen dhe studiohen në bazë të tipit të reaksionit që ato katalizojnë. Një enzimë emërtohet me anë të shtimit të mbaresës – aza në rrënjën që tregon funksionin e saj ose substratin në të cilin ajo vepron.

Klasat kryesore të enzimave janë:

1. Hidrolazat janë enzima që katalizojnë zbërthimin hidrolitik të produkteve.

Ato ndahen:
- hidrolaza të peptideve (peptidaza)
- hidrolaza të estereve (esteraza)
-hidrolaza të glukozideve (karbohidraza).
2. Oksidoreduktazat katalizojnë reaksionet e oksido - reduktimit
3. Transferazat katalizojnë reaksionet e transferimit të grupeve specifike.
4. Liazat katalizojnë shkëputjen prej substancave të grupeve të veçanta me formim të lidhjeve të dyfishta në produktet e reaksionit.
5. Ligazat (sintetazat) katalizojnë reaksionet e sintezës. Këtu hyjnë enzimat që ndikojnë në formimin e lidhjeve C-0, C-S, C-N dhe CC.
6. Izomerazat katalizojnë reaksionet e izomerizimit.

Molekulat në të cilat bashkëveprojnë enzimat quhen substrate (S). Një enzimë fillon veprimin me formimin e një kompleksi me substratin.
Kompleksi enzimë - substrat mbahet me anë të tërheqjes elektrostatike, lidhjeve hidrogjenore ose me pak me anë të formimit të lidhjes kovalente.
Kompleksi mund të jetë i shpejtë dhe reversibël kështu që produkti ndahet menjëherë mbas reaksionit dhe liron enzimën për aktivitetin katalitik të mëtejshëm. Kompleksi formohet në vendin aktiv të enzimës. Ky është rajoni i enzimës i cili nxit reaksionin specifik.

Ndikimi i temperaturës dhe i pH-shit mbi aktivitetin katalitik
Aktiviteti katalitik i enzimave mund të ndikohet nga ndërhyrja e faktorëve të shumtë fizike e kimike, sepse përbërja proteinore u jep enzimave një ndjeshmëri më të lartë se ndjeshmëria e katalizatoreve inorganike. Ndër këta faktorë po hetojmë veprimin e temperaturës dhe të pH-shit mbi aktivitetin katalitik të një preparati enzimatik. Ekziston një temperaturë optimale që përgjithësisht përfshihet midis 30-400 C, tek e cila kemi maksimumin e aktivitetit katalitik. Duke zvogëluar temperaturën, aktiviteti katalitik ulet deri në ndalimin e tij të plot, sepse me ftohjen dhe për pasojë me varfërimin e molekulave me energji kinetike, pakësohen ndërveprirmet midis enzimës dhe substratit. Kjo është arsyeja për të cilën preparatet enzimatike ruhen në temperatura të ultë. Sidoqoftë tipi i sjelljes së përshkruar me sipër është i kthyeshëm.

Prandaj ripërtëritja e temperaturës optimale i kthen enzimës aktivitetin e saj katalitik.
Në temperatura më të larta se temperatura optimale (50-600C), vihen re rënie të shpejta të aktivitetit katalitik për shkak të denatyrimit të enzimës. Vlera e pH-it ndikon në mënyrë të ndjeshme mbi aktivitetin e enzimave. Për çdo enzimë ekziston në fakt një pH optimal i përcaktuar mirë ose një diapazon i ngushtë i pH-it, në korepsondencë të të cilit enzima shfaq aktivitetin e saj maksimal.
Kjo sjellje i detyrohet natyrës proteinore e për pasojë amfotere të enzimave. Enzimat, me ndryshimin e pH-it, mund të gjenden në formën anionike, kationike ose në asnjërën prej dy formave në qoftë se ndodhen në piken izoelektrike.

Në studimet e kinetikës enzimatike, pH-i mbahet zakonisht rreth vlerës optimale, por në indet e gjalle nuk ndodh gjithmonë kështu. Kjo na shtyn të mendojmë që lidhja ekzistuese midis pH-it të mjedisit dhe aktivitetit të një enzime të jetë një faktor rregullimi i aktivitetit të enzimës në brendësi të qelizës.
Mekanizmi kinetik i reaksioneve enzimatike Kur në një reaksion enzimatik studiohet shpejtësia e reaksionit (V), në vartësi të ndryshimit të përqendrimit të substrarit ( S).



Main menu 2